| b CH3– |
a CH–COOH a- аминопропионовая кислота I NH 2 |
| b CH2– I NH2 |
a CH2–COOH b- аминопропионовая кислота |
Чаще всего термин «аминокислота» применяют для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в a- положении, т.е. для a- аминокислот. Общую формулу a- аминокислот можно представить следующим образом:
В зависимости от природы радикала (R) – аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.
В таблице представлены важнейшие — аминокислоты, входящие в состав белков.
Таблица. Важнейшие a- аминокислоты
| Аминокислота | Сокращенное (трехбуквенное) название аминокислотного остатка в
макромолекулах пептидов и белков. |
Строение R |
| Алифатические | ||
| Глицин |
Gly |
H– |
| Аланин |
Ala |
CH3– |
| Валин* |
Val |
(CH3)2CH– |
| Лейцин* |
Leu |
(CH3)2CH–CH2– |
| Изолейцин* |
Ile |
CH3–CH2–CH– I
CH 3 |
| Содержащие OH– группу | ||
| Серин |
Ser |
HO–CH2– |
| Треонин* |
Thr |
CH3–CH(OH)– |
| Содержащие COOH– группу | ||
| Аспарагиновая |
Asp |
HOOC–CH2– |
| Глутаминовая |
Glu |
HOOC–CH2–CH2– |
| Содержащие NH2CO– группу | ||
| Аспарагин |
Asn |
NH2CO–CH2– |
| Глутамин |
Gln |
NH2CO–CH2–CH2– |
| Содержащие NH2– группу | ||
| Лизин* |
Lys |
NH2–(CH2)3–CH2– |
| Аргинин |
Arg |
NH2–C–NH–(CH2)2–CH2– II
NH |
| Серусодержащие | ||
| Цистеин |
Cys |
HS–CH2– |
| Метионин* |
Met |
CH3–S–CH2–CH2– |
| Ароматические | ||
| Фенилаланин* |
Phe |
|
| Тирозин |
Tyr |
|
| Гетероциклические | ||
| Триптофан* |
Trp |
|
| Гистидин |
His |
|
| Иминокислота | ||
| Пролин |
Pro |
*Незаменимые a- аминокислоты
Изомерия
Наряду с изомерией, обусловленной строением углеродного скелета и положением функциональных групп, для a- аминокислот характерна оптическая (зеркальная) изомерия. Все a- аминокислоты, кроме глицина, оптически активны. Например, аланин имеет один асимметрический атом углерода (отмечен звездочкой),
а значит, существует в виде оптически активных энантиомеров:
D- аланин
L- аланин
Все природные a- аминокислоты относятся к L– ряду.
Получение
- 1) Важнейший источник аминокислот – природные белки, при гидролизе которых образуются смесиa- аминокислот. Разделение этой смеси – довольно сложная задача, однако по обыкновению одна или две аминокислоты образуются в значительно больших количествах, чем все другие, и их удается выделить достаточно просто.
- 2) Синтез аминокислот из галогенозамещенных кислот действием аммиака
|
Cl– |
CH–COOH + 2NH3 ® H2N– I
R |
CH–COOH + NH4Cl I
R |
- 3) Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируютa- аминокислоты белков.
Физические свойства
Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.
Химические свойства
- 1) Некоторые свойства аминокислот, в частности высокая температура плавления, объясняется своеобразным их строением. Кислотная (–COOH) и основная (–NH2) группы в молекуле аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя внутренние соли (биполярные ионы). Например, для глицина
| H2N-CH2-COOH « H3N+-CH2-COO— |
- 2) Вследствие наличия в молекулах аминокислот функциональных групп кислотного и основного характераa- аминокислоты являются амфотерными соединениями, т.е. они образуют соли как с кислотами, так и со щелочами.
|
H2N– |
CH–COOH + HCl ® [H3N+– I
R |
CH–COOH]Cl—(хлористоводородная соль a-аминокислоты) I
R |
|
H2N– |
CH–COOH + NaOH ® H2N– I
R |
CH–COO—Na+(натриевая соль a-аминокислоты) + H2O I
R |
- 3) В реакции со спиртами образуются сложные эфиры.
Этиловый эфир аланина
4) a- Аминокислоты можно ацилировать, в частности, ацетилировать, действуя уксусным ангидридом или хлористым ацетилом. В результате образуются N- ацильные производныеa- аминокислот (символ «N» означает, что ацил связан с атомом азота).
N – ацетилаланин
- 5) a- Аминокислоты вступают друг с другом в реакцию поликонденсации, приводя к амидам кислот. Продукты такой конденсации называются пептидами. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид:
|
H 2N– |
H I
CH– |
O II
C–OH + H–NH– |
CH3 I
CH– |
O II
C–OH ® |
| глицин | аланин |
|
® H2N– |
H I
CH– |
O II
C–NH– |
CH3 I
CH– |
O II
C–OH + H 2O |
|
глицилаланин |
При конденсации трех аминокислот образуется трипептид и т.д.
|
Связь – |
O II
C–NH – называется пептидной связью. |
Пептиды. Белки
Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков a- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.
Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д. Как видно, функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником a- аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают a- аминокислоты. Многие a- аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков a- аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см.таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.
Пептиды и белки различают в зависимости от величины молекулярной массы. Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100 (соответствует молекулярной массе до 10000), а белки — свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10000 до нескольких миллионов). При этом в пептидах различают олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, содержащие до 100 аминокислотных остатков.
Конструкция полипептидной цепи одинакова для всего многообразия пептидов и белков. Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту. Один конец цепи со свободной аминогруппой называется N– концом, другой, на котором находится аминокислота со свободной карбоксильной группой, называется C– концом. Пептидные и белковые цепи записываются с N– конца. Иногда пользуются специальными обозначениями: на N– конце пишется NH– группа или только атом водорода –H, а на C– конце — либо карбоксильная COOH– группа, либо только гидроксильная OH– группа.
Для полипептидов и белков характерны четыре уровня пространственной организации, которые принято называть первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами.
Первичная структура белка — специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования a- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Вторичная структура белка — конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – a- спираль.
Третичная структура белка — трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве, образованная за счет дисульфидных мостиков –S–S– между цистеиновыми остатками и ионных взаимодействий.
Четвертичная структура белка — структура, образующаяся за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями. Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина.
Химические свойства
- 1) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называетсяденатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.
- 2) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованиюa- аминокислот, из которых он был составлен.
- 3) Качественные реакции на белки:
- a) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.
b) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).